Chromatographie-Technologien – Hydrophobe Interaktionschromatographie (HIC)

Die Hydrophobe Interaktionschromatographie (HIC) ist eine unverzichtbare bioanalytische Trennmethode zur selektiven Aufreinigung und Charakterisierung von Proteinen, Peptiden und anderen biomolekularen Verbindungen unter Erhalt ihrer nativen Struktur. Die Trennung erfolgt über hydrophobe Wechselwirkungen zwischen hydrophoben Oberflächenbereichen der Analyten und einer schwach hydrophoben, stationären Phase. Die Verwendung eines Salzgradienten in der oft wässrigen mobilen Phase ermöglicht eine sanfte Elution ohne Denaturierung, was HIC besonders für empfindliche biomolekulare Analytik prädestiniert.

Anwendungsbereiche und Methoden:

• Aufreinigung und Analyse von Antikörpern, Proteinen und Peptiden
• Trennung basierend auf hydrophoben Oberflächeneigenschaften
• Kopplung mit Massenspektrometrie (HIC-MS) zur erweiterten Charakterisierung
• Verwendung in der biopharmazeutischen Entwicklung und Qualitätssicherung

Vorteile:

HIC-Säulen zeichnen sich durch präzise Säulendimensionen und fein abgestimmte Partikelgrößen aus, die einen effizienten Trennmechanismus gewährleisten. Das Säulenmaterial ist speziell auf hydrophobe funktionelle Gruppen optimiert, um selektive, reversible Bindungen ohne organische Lösungsmittel zu ermöglichen. Diese Eigenschaften führen zu einer hohen Auflösung bei gleichzeitig schonender Behandlung der Analyten. Die Methode ermöglicht die Trennung von Proteinen nach ihrer Oberflächenhydrophobizität mit fein einstellbarer Elution über Salzgradienten, wodurch native Strukturen bewahrt werden.

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